Redigerer Hemoglobin (avsnitt)

===Konformasjonsendring===
Bakgrunnen for den kooperative bindingen beskrevet over, er at bindingen til oksygen forårsaker endringer i hvordan de forskjellige subenhetene er posisjonert i forhold til hverandre og sine  hemgrupper. Hemoglobinet eksemplifiserer med dette at undersøkelser av proteinenes bevegelighet (dynamikk), og ikke bare struktur, er nødvendig for å forstå hvordan de fungerer. Modellen i figuren viser hvordan binding av oksygen fører til at proteinet antar en annen [[protein|konformasjon]]. Det vil si at proteinets bestanddeler endrer posisjon i forhold til hverandre. Når oksygen bindes til jernionet på hemgruppen endres jernets egenskaper tilstrekkelig til at dette også kan bindes til [[aminosyre|aminosyren]] [[histidin]], på subenheten som hemruppen er festet til. Dette fører til at histidin og hemgruppen trekkes i mot hverandre, og bevegelsen forplanter seg langs subenheten ettersom histidinet er en del av denne. Grovt sett kan man si at hemoglobinet, ved binding til oksygen, går i fra en ubundet konformasjon (deoxy-konformasjon) til en bundet konformasjon (oxy-konformasjon). Deoxy-konformasjonen har altså lavere affinitet for oksygen enn oxy-konformasjonen.