Redigerer Enzym (avsnitt)

== Enzymaktivitet ==
Enzymer kan omsette opptil flere millioner substratmolekyler per sekund. For eksempel vil reaksjonen som katalyseres av enzymet [[orotidin 5'-fosfatdecarboxylase]] forbruke halvparten av en viss substratmengde på 78 millioner år hvis enzymet ikke er til stede. Når enzymet tilsettes øker hastigheten slik at halveringen av den samme substratmengden tar 25 millisekunder.<ref>{{cite journal |author=Radzicka A, Wolfenden R.|year= 1995|title= A proficient enzyme. |journal= Science |volume=6|issue=267|pages=90–931|pmid= 7809611 | doi = 10.1126/science.7809611 <!--Retrieved from Yahoo! by DOI bot-->}}</ref> Et annet eksempel på enzymenes effektivitet er enzymet [[karboanhydrase]]. I forbrenningen i cellene blir sluttproduktet CO<sub>2</sub> dannet. Ved hjelp av karboanhydrase omdannes CO<sub>2</sub>-gassen til vannløselige [[ion]]er som kan fraktes med [[blod]]et til [[lunge]]ne. 

CO<sub>2</sub> + H<sub>2</sub>O {{unicode|⇌}} H<sup>+</sup> + HCO<sub>3</sub><sup>–</sup>

Med ett enzymmolekyl kan millioner av CO<sub>2</sub>-molekyler bli omdannet per minutt. Uten enzymet blir bare ett molekyl CO<sub>2</sub> omdannet i samme tidsrom. 

Aktiviteten til enzymer kan studeres på laboratoriet. Det er flere faktorer som påvirker ''enzymaktiviteten''. De viktigste er:

* temperatur
* pH
* substratkonsentrasjon
* enzymhemmer (inhibitor)

=== Temperatur ===
Ved lav [[temperatur]] går reaksjonen sakte. Hastigheten på reaksjonen øker med temperaturen. Dette fordi molekylene som deltar i reaksjonen har større [[kinetisk energi|bevegelsesenergi]] ved høy temperatur, og dermed også større [[potensiell energi]] som kan bli brukt til å danne produktet. Den temperaturen som reaksjonen går fortest ved, kalles optimumstemperaturen. Et enzym virker optimalt ved en bestemt temperatur. Temperatur høyere enn [[optimum]]stemperaturen vil føre til denautering (ødeleggelse) av enzymet og følgelig at reaksjonen stopper opp. De fleste enzymene i menneskekroppen, har naturlig nok, en optimumstemperatur rundt 37&nbsp;°C. Enzymer i vaskemidler virker best ved 30-50&nbsp;°C. Ved temperatur over 60&nbsp;°C denauteres enzymene og har da ingen virkning. 

=== pH ===
Det er vanligvis en bestemt [[pH]] som fører til størst reaksjonsfart i en enzymkatalysert reaksjon. Den optimale pH-verdien er oftest rundt 7 for de reaksjonene som skjer i kroppen til et menneske. Enzymet pepsin i magesekken virker likevel best ved lav pH, og den optimale pH-verdien er 1,7. Ved store pH-endringer skjer det en denaturering av de fleste enzymer. Pepsin bli denaturert ved pH > 5. De fleste enzymer har optimum pH mellom 4 og 10.

=== Substratkonsentrasjon ===
Konsentrasjonen av substratet har også betydning for enzymaktiviteten. Når det er mye enzym til stede, vil farten på reaksjonen øke med konsentrasjonen av substratet til et maksimum. Dette skyldes at det blir lettere for enzym- og substratmolekylene å binde seg sammen og reagere når det er mye substrat til stede. Fortsatt tilsetning av substrat etter at maksimumet er nådd vil ikke føre til økt fart fordi antallet enzymmolekyler da blir den begrensende faktoren.

==== Enzymkinetikk ====
Enzymkinetikk er studiet av reaksjonsforløpet og reaksjonshastigheten i enzymkatalyserte reaksjoner, og hvordan disse varierer med ulike betingelser. Dagens modeller for enzymkinetikk bygger på arbeidene til den tyske kjemikeren [[Leonor Michaelis]] og hans kanadiske student [[Maud Leonora Menten]]. De bygde videre på Henris modell (se ovenfor), som går ut på at enkle enzymreaksjoner kan uttrykkes på formen:

<math>E+S \Leftrightarrow ES \Rightarrow E+P</math>

der E er enzym, ES er et enzym-substrat-kompleks og P er produkt. Noen enzymer kan brukes på nytt etter å ha dannet produktet, mens andre blir inaktivert på grunn av forandringer i proteinstrukturen.
[[Fil: Michaelis-Menten saturation curve of an enzyme reaction da.svg|thumb|300px|right| Metningskurve for en enzymreaksjon. Diagrammet viser relasjonen mellom substratkonsentrasjonen (S) og reaksjonshastigheten (''v'').]]
For denne reaksjonen kunne de bekrefte hans formel, som han ikke selv fikk til å stemme helt med dataene på grunn av manglende forståelse for den reaksjonen han studerte. Denne formelen som gir sammenhengen mellom reaksjonshastigheten v og substratkonsentrasjonen [S], kalles Henri-Michaelis-Menten-ligningen (eller bare [[Michaelis-Menten-ligningen]]).<ref>{{cite journal|author=Michaelis L., Menten M.|year=1913|title= Die Kinetik der Invertinwirkung|journal=Biochem. Z.|volume= 49|pages= 333–369}} [http://web.lemoyne.edu/~giunta/menten.html English translation] Accessed 6 April 2007</ref> :

<math>v= \frac {V_{max} [S]}{K_m + [S]}</math>

Her er V<sub>max</sub> den maksimale reaksjonshastigheten for enzymet, mens K<sub>m</sub> er Mikaelis-konstanten, som gir substratkonsentrasjoner ved halvparten av V<sub>max</sub>.

Les mer om enzymkinetikk på [http://biologi.uio.no/plfys/haa/leks/e/enzymki.htm Universitetet i Oslo].

=== Regulering av enzymer ===
Enzymer kan binde til ulike molekyler i spesifikke bindingsseter som finnes i proteinet. Molekylene som bindes kalles [[ligand (biokjemi)|ligand]]er. Hvor sterkt liganden binder uttrykkes som ligandens affinitet. Høy affinitet betyr sterk binding. Regulering av slik binding gjøres gjerne ved strukturelle (allosteriske) forandringer i proteinet, slik at liganden ikke kan komme i kontakt med bindingssetet. Binding av ligand til ett sete kan også påvirke affiniteten for ligander til andre seter. Konsentrasjon av proteinet er en viktig type regulering.

Det finnes også kunstige metoder for å regulere proteiner. Man kan for eksempel begrense tilgangen på kofaktorer og derved senke aktiviteten. Under sterk varmepåvirkning vil de fleste enzymer denatureres og miste sin funksjon. Denatureringen er i de fleste tilfeller irreversibel og enzymet er ødelagt.

=== Enzymhemmere === 
En enzymhemmer, [[inhibitor]], senker reaksjonsfarten. Den kan føre til en midlertidig hemning av enzymet, og når inhibitoren ikke er til stede lenger, virker enzymet som før. Dette kalles ''reversibel hemning''. Det er to former for reversibel hemning: ’’kompetitiv’’ og ’’nonkompetitiv’’. 

En ’’kompetitiv’’ inhibitor har de  samme atomgruppene som substratet, og den konkurrerer da om plassen i det aktive setet. Hvis det er mye inhibitor til stede, vinner den i konkurransen, og enzymet blokkeres midlertidig. 

En ’ukompetitiv’’ inhibitor virker uten å konkurrere om det aktive setet. I stedet fester inhibitoren seg da til et annet sted på enzymet. Det fører til deformering av enzymet og endring i det aktive setet slik at substratet ikke lenger passer helt inn. 

Enkelte inhibitorer gir ''irreversibel hemning'' på enzymet. En slik inhibitor kalles en enzymgift. Enzymgiften binder seg fast til enzymet og blokkerer det aktive setet. [[Kvikksølv]] er en gift for mange enzymer, blant annet katalase som spalter hydrogenperoksid. En annen beryktet enzymgift er [[cyanid]] (CN<sup>-</sup>), som binder seg til det enzymet som katalyserer siste trinn i [[Celleånding|forbrenningen av glukose]].