Redigerer Enzym (avsnitt)

== Oppgave og virkemåte ==
Enzymer gjør det mulig for cellene både å få energi fra næringsstoffene og å lagre energi som fett og karbohydrat. Enzymene gjør det også mulig å bygge opp alle de stoffene som en levende celle består av. 

Et enzym virker som katalysator ved å ''senke aktiveringsenergien'' for den reaksjonen det katalyserer. Et enzym senker [[aktiveringsenergi]]en mer effektivt enn en uorganisk katalysator. Dette kan illustreres med et naturlig eksempel. I kroppen blir det kontinuerlig dannet hydrogenperoksid (H<sub>2</sub>O<sub>2</sub>) som et biprodukt i stoffskiftet. Men hydrogenperoksid er en gift for cellene og må brytes ned fort. Det spaltes til vann og oksygengass. Reaksjonen har en aktiveringsenergi på 75 kJ per mol hydrogenperoksid. Med jernioner som uorganisk katalysator senkes aktiveringsenergien bare til 54 kJ/mol, men med enzymet [[katalase]] senkes aktiveringsenergien til 5–25 kJ/mol avhengig av organismen. 

I 1902 foreslo [[Victor Henri]]<ref>{{cite journal|author=Henri, V.|year=1902|title= Theorie generale de l'action de quelques diastases|journal=Compt. rend. hebd. Acad. Sci. Paris|volume= 135|pages= 916–919}}</ref> en modell for enzymenes virkemåte. Det følgende er i alt vesentlig i tråd med hans modell: Enzymene er spesialisert med hensyn til hvilke typer reaksjoner de katalyserer, og hvilke stoffer de omdanner. Det stoffet et enzym omdanner, blir kalt [[substrat]]. Substratet reagerer med enzymet og danner et mellomprodukt. Dette ''enzym-substrat-komplekset'', ''ES'', spaltes så til produkter, og enzymet blir gjendannet. 

E+S → ES → E+P<sub>1</sub>+P<sub>2</sub><br />
<small>enzym + substrat → enzym-substrat-kompleks → enzym + produkter</small>

Et enzym kan også virke i en reaksjon der to eller flere substrater reagerer med hverandre og danner ett produkt:

E+S<sub>1</sub>+S<sub>2</sub> → ES<sub>1</sub>S<sub>2</sub> → E+P<br />
<small>enzym + substrater → enzym-substrat-kompleks → enzym + produkt</small>

Proteiner med spesifikke fysiologiske og metabolske funksjoner, slik som enzymer, er kveilet opp på en bestemt måte. Deres aktivitet bestemmes af den [[tertiær struktur|tredimensionelle strukturen]].<ref>{{cite journal|author=Anfinsen C.B.|year= 1973|title= Principles that Govern the Folding of Protein Chains|url=https://archive.org/details/sim_science_1973-07-20_181_4096/page/n19|journal= Science|pages= 223–230|pmid= 4124164|doi= 10.1126/science.181.4096.223|volume= 181}}</ref> De fleste enzymer er langt større end de substratene de virker på, og bare en liten del av enzymet (omkring 3-4 aminosyrer) er direkte involvert i katalysen.<ref>[http://www.ebi.ac.uk/thornton-srv/databases/CSA/ The Catalytic Site Atlas at The European Bioinformatics Institute] {{Wayback|url=http://www.ebi.ac.uk/thornton-srv/databases/CSA/ |date=20180927214709 }} Accessed 4 April 2007</ref> Denne delen av enzymmolekylet kalles det ''aktive setet''. [[Fil: Induced fit diagram da.svg|thumb|450px|Figur som viser Koshlands "induced fit"-modifisering av Fischers lås-og-nøkkelmodell.]] 
Når et enzymmolekyl er intakt, er det foldet slik at det aktive setet danner en grop på overflaten, som passer til det substratet det skal omdanne. Det er her ES-komplekset blir dannet. For at det aktive setet skal fungere trengs oftest et koenzym eller en prostetisk gruppe som bindeledd mellom substratet og proteindelen av enzymmolekylet. Det aktive setet utgjør bare en liten del, kanskje bare 5 %, av enzymoverflaten. [[Hermann Emil Fischer|Emil Fischer]]<ref>{{cite journal |author= Fischer E.|year= 1894|title= Einfluss der Configuration auf die Wirkung der Enzyme| journal=Ber. Dt. Chem. Ges. | volume=27|pages=2985–2993|url = http://gallica.bnf.fr/ark:/12148/bpt6k90736r/f364.chemindefer|doi= 10.1002/cber.18940270364 }}</ref> sammenlignet interaksjonen mellom et substrat og en enzym med en nøkkel som passer inn en lås. Men denne modellen er for statisk til å forklare selve omdannelsen av substratet

I 1958 foreslo [[Daniel E. Koshland, Jr.|Daniel Koshland]] en modifikasjon av denne modellen som han kalte ''induced fit'' (indusert tilpasning).<ref>{{cite journal|doi= 10.1073/pnas.44.2.98|author=Koshland D. E.|year= 1958|title= Application of a Theory of Enzyme Specificity to Protein Synthesis|journal=Proc. Natl. Acad. Sci.|volume=44|issue=2|pages=98–104|pmid= 16590179}}</ref> Denne innebærer at det fleksible proteinmolekylet klapper om ved bindingen av substratet, slik at det oppstår spenninger i de kjemiske bindingene i substratet, noe som destabiliserer substratmolekylet og favoriserer dannelsen av ES-komplekset.<ref>{{cite book |last=Boyer |first=Rodney |title=Concepts in Biochemistry |url=https://archive.org/details/conceptsinbioche0002boye |origyear=2002 |accessdate=2007-04-21 |edition=2nd ed.|publisher=John Wiley & Sons, Inc. |location=New York, Chichester, Weinheim, Brisbane, Singapore, Toronto. |isbn=0-470-00379-0 |pages=[https://archive.org/details/conceptsinbioche0002boye/page/137 137]–138 |chapter=6}}</ref> "Induced fit"-modellen er enerådende i enzymologiske kretser i dag.