Redigerer Hemoglobin (avsnitt)

==Struktur og mekanisme==
[[Fil:Hemoglobin t-r state ani.gif|frame|Modell av oksygenets binding til hemoglobin. Alle fire subenheter med jern-ladet hem er vist. Oksygen-molekylene er ikke vist, men bindingene foregår ved jern-ionene (røde kuler). Binding til oksygen forårsaker en endring fra ubundet (deoxy) til bundet (oxy) konformasjon. For eksempel: Binding av oksygenet til hemgruppen oppe til venstre i modellen forårsaker at jernet flyttes bakover mot hemgruppen det er bundet til. Dette trekker subenheten bak hemgruppen nærmere ved en svak binding til aminosyren histidin (rød femkant). Denne konformasjonsendringen påvirker også de nærmeste subenhetenes orientering og er årsak til endringene i hemoglobinets affinitet for oksygen.]]

Hemoglobinet består av fire subenheter ([[polypeptid]]kjeder), hvorav to og to er like. Hver av subenhetene har en prostetisk gruppe som kalles hem, og til hver av hemgruppene er det bundet et jern-ion, som kan ha ladningen 2+ eller 3+. Imidlertid kan sistnevnte ladning, som finnes i såkalte ''methemoglobin''-molekyler, ikke bindes til oksygen. Det er den jern-ladede hemgruppen som binder til oksygenet, så et hemoglobin kan altså frakte inntil fire oksygen-molekyler. 

===Binding av oksygen===
Etterhvert som oksygen binder til de forskjellige subenhetene endres hemoglobinets [[affinitet]] for oksygen. Det vil si at bindingen til oksygen er sterk når alle subenhetene er bundet til oksygen, mens oksygenet slipper lettere når kun noen eller ingen av subenhetene bærer oksygen. Den andre viktige faktoren som avgjør om oksygen bindes til hemoglobin eller ikke, er konsentrasjonen av oksygen i miljøet. Siden hemoglobinet har mindre evne til å binde oksygen når det er tomt for oksygen, er det avhengig av høye oksygenkonsentrasjoner for å bli bundet til oksygen. Motsatt vil det holde på bundet oksygen til oksygenkonsentrasjonen i miljøet er blitt relativt lav. Slik vil hemoglobinet på sin vandring med blodstrømmen i stor grad forbli ubundet til det kommer til oksygenrike miljø som årene rundt lungene. Når det så fraktes fra oksygenrike omgivelser vil det holde på oksygenet til det kommer til oksygenfattige miljø som årene i oksygentrengende vev. Denne evnen til å tilpasse hvor lett proteinet binder oksygen avhengig av hvor i blodstrømmen det befinner seg er essensiell for at hemoglobinet skal kunne fungere som transportmolekyl. Andre oksygenbindende proteiner som for eksempel [[myoglobin]], som nyttiggjøres til å lagre oksygen i vev, har ikke denne evnen. Siden sannsynligheten for at en subenhet binder et oksygen henger sammen med sannsynligheten for at de andre subenhetene gjør tilsvarende binding, kalles dette for en kooperativ binding.

===Konformasjonsendring===
Bakgrunnen for den kooperative bindingen beskrevet over, er at bindingen til oksygen forårsaker endringer i hvordan de forskjellige subenhetene er posisjonert i forhold til hverandre og sine  hemgrupper. Hemoglobinet eksemplifiserer med dette at undersøkelser av proteinenes bevegelighet (dynamikk), og ikke bare struktur, er nødvendig for å forstå hvordan de fungerer. Modellen i figuren viser hvordan binding av oksygen fører til at proteinet antar en annen [[protein|konformasjon]]. Det vil si at proteinets bestanddeler endrer posisjon i forhold til hverandre. Når oksygen bindes til jernionet på hemgruppen endres jernets egenskaper tilstrekkelig til at dette også kan bindes til [[aminosyre|aminosyren]] [[histidin]], på subenheten som hemruppen er festet til. Dette fører til at histidin og hemgruppen trekkes i mot hverandre, og bevegelsen forplanter seg langs subenheten ettersom histidinet er en del av denne. Grovt sett kan man si at hemoglobinet, ved binding til oksygen, går i fra en ubundet konformasjon (deoxy-konformasjon) til en bundet konformasjon (oxy-konformasjon). Deoxy-konformasjonen har altså lavere affinitet for oksygen enn oxy-konformasjonen.

===Regulerende binding av andre molekyler===
Hemoglobinet har imidlertid også andre mekanismer for å besørge at oksygen bindes og frigis på rett sted. Blant annet påvirkes hemoglobinets evne til å binde oksygen av et [[molekyl]] kalt [[2,3-bisfosforglyserat|BPG]] (2,3-bisfosforglyserat). BPG binder hemoglobinet på steder relativt langt unna der oksygen binder. Når binding til en del av proteinet påvirker bindingsegenskapene til en helt annen del av proteinet kalles det [[allosteri]]sk binding. Dette er nok en generell mekanisme i proteiner som hemoglobinet gir en god illustrasjon på. Bindingen av BPG nyttiggjøres når et menneske eller annen organisme med hemoglobin i blodet introduseres for lavere oksygenkonsentrasjoner eller lavere oksygentrykk. Dette kan for eksempel skje ved opphold i høyfjell. I løpet av noen timer vil BPG-konsentrasjonen i blodet ha steget og vesentlig forbedre hemoglobinets evne til å frigjøre oksygen i vev. Det må understrekes at det også finnes flere andre molekyler og ioner som påvirker hemoglobinets affinitet for oksygen ved allosterisk binding.

===Transport av andre molekyler enn oksygen===
Noen av de regulerende bindingene som hjelper hemoglobinet med å ha svakere affinitet for oksygen i oksygenfattige miljø involverer at karbondioksid fra miljøet bindes til hemoglobinet. Når hemoglobinet igjen når det oksygenrike miljøet nært lungene og binder oksygen vil karbondioksidet frigis. Karbondioksid forlater så organismen via åndedrettet. Slik fungerer hemoglobin også som et transportmolekyl for karbondioksid. Hemoglobinet forsyner altså cellenes forbrenningsystem med oksygen som trengs for å produsere energi, samtidig som det frakter karbondioksid, et avfallstoff fra den samme forbrenningen, ut av kroppen.