Redigerer Bacillus thuringiensis (avsnitt)

== Insektdrepende krystall proteiner (IKP) ==
I 1911 la Berliner merke til at bakterien var spesifikt toksisk mot larven til Melmøllen. I 1928 startet et småskala pionerprosjekt i Europa med å fremstille sporekrystaller for kontroll av European corn borer som gir store skader på avlinger av mais, sorghum, bomull og grønnsaker. I 1938 kom det første kommersielle ''B. thuringiensis''-produktet i Frankrike under navnet ”Sporeine”. I 1960-årene ble flere industrielle ''Bt''-produkter produsert i USA, Sovjetunionen, Frankrike og Tyskland. ''B. thuringiensis'' har med andre ord vært en viktig ingrediens i kontrollen av skadedyr på avlinger i lang tid og siden 1981 har man lett etter og klonet krystallproteiner. Det er dette som danner et skille i den konvensjonelle bruken av ''B. thuringiensis'' i kontroll av skade dyr. Epoken for bruk av ''Bt'' i genmodifisering av planter var kommet. Toksinene, eller proteinene, er laget av polypeptider kjent som Cry-proteiner. Cry-proteinene kodes av cry-genene som befinner seg på store overførbare plasmider, eller i enkelte tilfeller på kromosomet (Holmsland, 2007). Disse plasmidene kan overføres naturlig mellom forskjellige ''Bt''-stammer. Dette er en prosess man kan utnytte for å få dannet nye kombinasjoner av for forskjellige IKPer i en enkelt stamme. Videre viser det seg at flere av genene er flankert av såkalte "transposable" (flyttbare/overførbare) elementer som tillater sekvenser av DNA å bli klippet ut og redistribuert innen en enkelt celle. Syntesen av Cry-proteinene og dannelsen av sporer skjer samtidig. Krystallproteinene slippes fri i omgivelsene når cellen lyseres (cellemembranen oppløses), men er kun stabile i miljøet i noen dager. Når krystallene spises av sensitive larver, løser de seg i det alkalisk miljøet i magen. De løselige protoksinene blir konvertert av proteaser (proteinnedbrytende enzymer) i magen til mindre toksiske fragmenter ca 650 aminosyrer store. Det toksiske, proteaseresistente fragmentet er lokaliser i den ene halvdelen av proteinet. Den andre delen blir fullstendig nedbrutt. Noen IKPer mangler den nedbrytbare delen. Disse proteinene krystalliserer ikke i den typiske bipyramidale formen, men har andre former. Det er funnet krystallproteiner man ikke kan bevise at har insekticidaktivitet, men det er stor sannsynlighet for at disse er toksiske for noen insekter. Dette siden de tester som er utført er knyttet til insekter som enten utgjør en trussel mot menneskelig helse, eller er av økonomisk interesse.